next up previous
Next: TRANSFORMACJA DROŻDZY Saccharomyces cerevisiae Up: Skrypt do ćwiczeń Previous: HYBRYDYZACJA KWASÓW NUKLEINOWYCH METODĄ

Elektroforeza białek w żelu poliakrylamidowym w obecności SDS

Elektroforeza w żelu poliakrylamidowym jest techniką powszechnie stosowaną w analizie białek. W zależności od zastosowanego układu można uzyskać rozdział polipeptydów stosownie do różnych właściwości fizykochemicznych. Przyjmuje się, że elektroforeza w obecności SDS frakcjonuje białka zależnie od ich masy (długości łańcucha polipeptydowego).

Ten typ elektroforezy jest obecnie najczęściej stosowany i może być użyty jako jedna metoda analityczna lub stanowić element szeregu dalszych, bardziej skomplikowanych badań (np. elektroforeza dwuwymiarowa, preparatywna, Western blotting).

Złożem, w którym następuje rozdział białek jest żel poliakrylamidowy, w czasie polimeryzacji oraz w trakcie elektroforezy ustawiony w pozycji pionowej (ang. vertical slab system). Standardowo SDS PAGE jest używana w wersji tzw. disc electrophoresis (ang. discontinuous pH), umożliwiającej maksymalne wykorzystanie zdolności rozdzielczych tej metody. W praktyce ta ?nieciągłość? dotyczy zarówno żelu, który składa się jakby z dwóch warstw, jak również buforu do elektroforezy: innego w górnym, innego w dolnym zbiorniku aparatu do elektroforezy. Próbki nakładane na żel w tym układzie mogą mieć stosunkowo dużą objętość, ponieważ w czasie przechodzenia przez górną warstwę żelu zostają zagęszczone do wąskiego pasma, które w dolnym żelu rozdziela się na pojedyncze, ?ostre? prążki.

W rzeczywistości białka rozdzielane są w SDS PAGE na zasadzie filtracji, analogicznie do metody chromatograficznej sączenia molekularnego.

Ponieważ frakcjonowanie zachodzi w zależności od długości łańcucha polipeptydowego, można ustalić masę danego białka przez porównanie z odpowiednimi standardami. Jest to metoda pozwalająca na oznaczenie masy białka z dokładnością do 5-10%, ale niestety nie każdy polipeptyd można w ten sposób scharakteryzować (jednym z wyjątków są białka histonowe).

Ćwiczenie będzie zawierało następujące elementy:

- krótkie wprowadzenie w techniki elektroforezy białek

- nauka wylewania żelu poliakrylamidowego

- ekstrakcja białek z materiału roślinnego

- prowadzenie elektroforezy w układzie z SDS

- wybarwianie żelu po zakończeniu elektroforezy

Izolacja białek z materiału roślinnego

Metody stosowane przy izolacji i oczyszczaniu białek są bardzo różnorodne i ich wybór zależy od właściwości danego białka. Poniżej podana została procedura pozwalająca na małoselektywną ekstrakcję szeregu białek z liści roślin (tu: tytoniu).

Wykonanie

- ok. 1g liści tytoniu zamrozić w ciekłym azocie i utrzeć w moYdzierzu na proszek

- proszek przenieść do zlewki na 50ml i zalać 6ml buforu 10mM Tris-Cl pH 8

- zawiesinę przenieść do homogenizatora Pottera-Elvehjema i ?homogenizować? kilkukrotnie przesuwając tłoczek

- z roztworu należy pobrać próbki o różnej objętości do naniesienia na żel

Uwaga ! Wszystkie czynności należy wykonywać w temp. 0 do 4OC. Roztwór do homogenizacji powinien zawierać fluorek fenylometylosulfonowy (PMSF) w stęż. 1mM.

Przygotowanie żelu do SDS PAGE

Roztwory potrzebne do przeprowadzenia elektroforezy:

- mieszanina monomerów (30% akrylamid, 0.8% bisakrylamid) przefiltrowana przez filtr 0.45 um; roztwór należy przechowywać w lodówce w ciemnej butelce

Uwaga ! Roztwór akrylamidu jest silną neurotoksyną !

- 1.5M Tris-Cl pH 8.8

- 0.5M Tris-Cl pH 6.8

- 10% SDS

- TEMED

- 10% nadsiarczan amonu (APS)

- bufor do elektroforezy (25mM Tris, 192mM glicyna, 0.1% SDS pH 8.3), przygotowano bufor stężony 5x;

- bufor do próbek (60mM Tris-Cl pH 6.8, 2% SDS, 10% glicerol, 0.025% Bromophenol Blue)

- roztwór do barwienia (0.2% Coomassie Brillant Blue G-250, 40% metanol, 10% kwas octowy)

- roztwór do odbarwiania (10% metanol, 7% kwas octowy)

Wylewanie żelu

Idealnie czyste szyby należy złożyć, umieszczając między nimi przekładki (ang. spacers) o odpowiedniej grubości i uszczelnić zestaw. Szyby powinne być ściśnięte spinaczami..

Aby wylać żel poliakrylamidowy, należy zmieszać składniki w następujących proporcjach:

- dla 12% żelu rozdzielającego:

6ml mieszaniny monomerów

3.6ml 1.5M Tris-Cl pH 8.8

150ul 10% SDS

5.25ml wody

50ul 10% APS

10ul TEMEDu (objętość końcowa ok.15ml)

Zwykle przed dodaniem katalizatorów (APS i TEMED) zaleca się odpowietrzenie mieszaniny. Roztwór APS należy przygotować na świeżo. Katalizatory dodaje się tuż przed wylaniem mieszaniny pomiędzy szyby. Od razu po dodaniu katalizatorów polimeryzacji roztwór należy wymieszać i przy pomocy pipetki nalać między szyby (pamiętając o zostawieniu miejsca na żel zatężający). Na wierzch żelu nałożyć cienką warstwę n-butanolu.

- dla żelu zatężającego:

0.65ml mieszaniny monomerów

1.2ml 0.5M Tris-Cl pH 6.8

120ul 10% SDS

3ml wody

25ul 10% APS

5ul TEMED (objętość końcowa ok. 5ml)

Po spolimeryzowaniu żelu rozdzielającego należy osuszyć jego górną część przy pomocy bibuły, a następnie wylać żel zatężający. Grzebień trzeba umieścić w żelu zatężającym tak, by w studzienkach nie było pęcherzyków powietrza. Żel zostawić na noc.

Przed elektroforezą żel (pomiędzy szybami) umiesza się w aparacie i zalewa buforem elektrodowym. Po ostożnym wyjęciu grzebienia z żelu nie można zapomnieć o przepłukaniu studzienek i ?wygonieniu? pęcherzy powietrza spomiędzy szyb w dolnej części żelu.

Przygotowanie próbek do naniesienia na żel

Wykonanie

- do ponumerowanych probówek Eppendorfa dodać ekstrakt z liści tytoniu, wodę i bufor do próbek w/g schematu:

ekstrakt [ul] woda [ul] bufor [ul] obj.całk. [ul]

1. 2 8 10 20

2. 5 5 10 20

3. 10 - 10 20

4. 20 - 20 40

- do każdej próbki dodać po 1ul 2-merkaptoetanolu

- próbki należy zamieszać i zwirować (5 sekund) w mikrowirówce

- inkubować preparaty przez 4 minuty w 95OC

- nanieść próbki na żel i rozpocząć elektroforezę

W razie potrzeby w analogiczny sposób można przygotować próbkę ze standardem wielkości białek.

Elektroforeza

Warunki natężenia i napięcia, przy których prowadzona jest elektroforeza, są zależne od grubości i długości żelu oraz naszych oczekiwań co do jakości i czasu rozdziału białek.

Zwykle zalecane jest stałe natężenie prądu w granicach 12-30 mA / 1mm grubości żelu.

Barwienie prążków na żelu

Spośród wielu metod barwienia białek po SDS PAGE wybrano najpowszechniej stosowaną (choć nie najczulszą) metodę barwienia Coomassie Brillant Blue.

Wykonanie

- po zakończeniu elektroforezy należy rozmontować aparat i delikatnie rozdzielić szyby

- żel umieścić w roztworze barwnika i zostawić na kołysce laboratoryjnej na 0.5 do 1 godziny

- po tym czasie zlać barwnik do butelki (może być używany wielokrotnie) i żel inkubować w roztworze odbarwiającym aż do uzyskania prawie przezroczystego tła i wyraYnych prążków białek

- żel po odbarwieniu może być długo przechowywany w roztworze 7% kwasu octowego

Należy pamiętać o tym, że jakość rozdziału w SDS PAGE zależy od poprawnego i solidnego wykonania szeregu prostych czynności. Dlatego też mimo, iż technika nie jest skomplikowana, może zajmować sporo czasu, kilkakrotnie więcej niż elektroforeza agarozowa służąca do rozdziału preparatów DNA.


next up previous
Next: TRANSFORMACJA DROŻDZY Saccharomyces cerevisiae Up: Skrypt do ćwiczeń Previous: HYBRYDYZACJA KWASÓW NUKLEINOWYCH METODĄ
Piotr Kozbial
2000-07-02